 Ученые стремятся построить наноструктуры, которые имитируют сложность и функции природных белков, но при этом сделаны из прочных и синтетических материалов. Эти микроскопические виджеты могут быть превращены в невероятно чувствительны химические детекторы или надежные катализаторы, в числе нескольких возможных приложений.
Но, как и в любом построении, которое требует чрезвычайной точности, исследователи должны сначала узнать, как утончить материалы, которые они используют, чтобы построить эти структуры. Открытие ученых из лаборатории Лоренса Беркли является большим шагом в этом направлении.
Ученые обнаружили правила проектирования, которые допускают существование недавно созданного материала. Материал является пептоидным нанолистом. Он представляет собой плоскую структуру толщиной всего в две молекулы, и состоит из пептоидов, которые представляют собой синтетические полимеры, тесно связанные с пептидами, формирующими белки.
Правило проектирования управляет способом, в котором полимеры соприкасаются с образованием магистралей, которые проходят по нанолистам. Что удивительно - эти молекулы связывают вместе в шаблоне с противоположным вращением, не наблюдаемом в природе. Эта модель позволяет магистралям оставаться линейными и раскручиваться. Подобная черта, делает пептоидные нанолисты более крупными и более плоскими, чем у любой биологической структуры.
Ученые Лаборатории Беркли говорят, что это никогда ранее не виденное правило проектирования может быть использовано, чтобы собрать воедино сложные нанолистовые структуры и другие пептоидные сборки, такие как нанотрубки и кристаллические твердые тела.
Более того, они обнаружили его путем объединения компьютерного моделирования с методами рассеяния рентгеновских лучей и изображений, чтобы в первый раз определить атомное разрешение структуры пептоидных нанолистов. Их исследование показывает, новые способы разработки биомиметических структур.
Пептоидные нанолисты были обнаружены исследователями пять лет назад. Они обнаружили, что при правильных условиях, пептоиды самостоятельно собираться в двумерные узлы, которые могут расти в размерах сотни микрон в поперечнике. Эта «молекулярная бумага» стала горячей перспективой в качестве имитирующей белки платформы для молекулярного дизайна.
Чтобы узнать больше об этом потенциальном строительном материале, ученые задались целью узнать его структуру при атомном разрешении – что включало обратную связь между экспериментом и теорией. Микроскопия и данные рассеяния данных были сравнены с симуляцией молекулярной динамики.
Исследование показало, несколько новых вещей в пептоидных нанолистах. Их молекулярный состав изменяется в течение их структуры, они могут быть сформированы только из пептоидов определенной минимальной длины, они содержат водные карманы, и они являются потенциально пористыми, когда речь идет о воде и ионах.
Эти идеи интригуют сами по себе, но, когда ученые исследовали структуру основания нанолистов, они были удивлены, обнаружив правило дизайна не наблюдаемое ранее в области структурной биологии белка.
В природе, белки состоят из бета листов и альфа-спиралей. Эти фундаментальные строительные блоки сами состоят из магистралей, и полимеры, которые составляют эти магистрали все соединены вместе с помощью того же правила. Каждый смежный полимер вращается с приращением в том же направлении, так что поворот проходит вдоль магистрали.
Это правило не распространяется на пептоидные нанолисты. Вдоль их магистралей, соседние мономеры вращаются в противоположных направлениях. Эти контр-вращения компенсируют друг друга, приводя к линейной и раскрученной магистрали. Это позволяет магистралям облицоваться в двух измерениях и расширяться в большие листы, которые являются более плоскими, чем природа может произвести.
|
